将冷大气等离子体(CAP)应用于生命科学领域已经发展成为一个高度跨学科的研究领域，在医学领域具有大量潜在的应用。同时，在各种研究中评估了基于CAP的医疗器械的操作安全性和治疗功效。然而，关于与生物分子的基本相互作用机制，该复杂领域的许多方面尚未揭示。

为了更深入地了解CAP与生物分子的相互作用，研究诱导其构建模块 - 氨基酸的修饰是有帮助的。到目前为止，只有少数研究涉及氨基酸的CAP处理，所有这些都在水溶液中进行。虽然前面提到的研究涵盖了水溶液的改性，但没有研究CAP在干燥条件下对氨基酸的直接暴露。

来自德国的一组科学家选择了后一种情景，研究了CAP对结晶形式的氨基酸脯氨酸和羟脯氨酸的影响。由于它们的结构相似性，这些氨基酸不仅非常适合于比较研究设计，而且它们也是胶原蛋白的主要成分，胶原蛋白是人细胞外基质中丰富且必需的蛋白质。该团队观察到由于暴露于CAP而对氨基酸脯氨酸和羟脯氨酸进行了明显的氧化修饰。他们认为羟脯氨酸中的羟基是脯氨酸的特征性化学差异，它对羟脯氨酸与CAP的相互作用具有稳定作用。

显然，羟脯氨酸中的羟基防止环被破碎，限制氧化程度以及有利于C = O的C = O键。在脯氨酸中，氨基和羧酸盐基团的负诱导效应和由此产生的电子密度导致最易受攻击的活性氧和氮物种(RONS)在碳原子上具有这种结构这是由实验支持的。证据。“即使人们预计，与OH基团相连的碳原子中的电子部分离域也会使这些物质更容易受到氧化效应的影响，我们的数据根据团队成员Anna Scheglov的说法，与脯氨酸相比，羟脯氨酸的表现更明显“羟基脯氨酸”。在各种化学修饰的基础上，CAP处理可以增强氨基酸的表面能，但具有暂时限制的耐久性。