酶很少有一份工作。因此，试图关闭引起阿尔茨海默氏病特征的酶通常意味着副作用，因为这些疗法阻止了酶发挥许多其他功能。

Cell Reports中出现的一项研究提出了一种新的治疗策略：阻断最有害的行为酶，同时使其正常工作。现在，需要进一步开发这种潜在方法，并在临床前试验中对其进行测试。

在患有阿尔茨海默氏病(AD)的患者的大脑中，淀粉样蛋白前体蛋白被分解，所得片段(β-淀粉样蛋白肽或Aβ肽)聚集形成斑块。Aβ肽是通过称为β-和γ-分泌酶的两种酶的作用产生的。抑制这两种酶中的任何一种都会阻止有毒的Aβ肽的产生。但是，抑制γ-分泌酶的尝试在临床试验中引起了问题，因为该酶还会裂解20多种对正常生理至关重要的其他蛋白质。现在，β-分泌酶被认为是AD的替代治疗靶点，并且已经开发出多种抑制剂。然而，β-分泌酶也能切割体内其他几种具有正常功能的蛋白质。

瑞士苏黎世大学的劳伦斯·拉金德兰(Lawrence Rajendran)及其同事在最新研究中发现，与非淀粉样蛋白不同，与阿尔茨海默氏症相关的淀粉样前体蛋白在细胞内膜结合区室中被β-分泌酶裂解。内体。利用这种区室化，研究小组开发了一种针对内体的β-分泌酶抑制剂，该抑制剂可特异性阻断淀粉样前体蛋白而非非淀粉样蛋白的裂解。这是首次实现这种特异性，因此它提供了一种潜在的有希望的方法来治疗AD而不会引起严重的副作用。