华威大学的研究人员已经开发出一种更好的方法来描述阿尔茨海默氏病蛋白对脑细胞特性的最早影响。

在eNeuro杂志上发表的论文“将Tau寡聚体引入皮层神经元会改变动作电位动态并破坏突触传递和可塑性”。研究人员直接确定新的治疗目标，并为将来的研究活动描述新的标准。

阿尔茨海默氏病的特征是神经元外部淀粉样蛋白β斑块的积累和神经元内部Tau蛋白的积累。Tau蛋白通常有助于神经元的稳定性和细胞内部各种成分的运动。但是，有时它会改变并变得有毒。

Tau开始时是单体(单个分子)，两个结合在一起成为二聚体，然后当几个结合在一起时变成寡聚体，据认为是破坏神经元的有毒物质。

这些tau低聚物的精确作用仍在表征中，但是华威大学的科学家已经开发出一种新颖的方法，将低浓度的结构定义的tau低聚物直接引入大脑的单个神经元中。

这使他们能够提供tau低聚物对神经元特性及其在神经元中运动的浓度和时间依赖性作用的详细表征。特别有趣的是，tau低聚物位于突触中，神经元在突触中相互交流，并干扰可能构成记忆的过程。如果将Tau蛋白以单分子(单体)形式引入，这些作用将会消失。

Warwick大学生命科学学院的Mark Wall博士评论说：

“关键发现是将tau寡聚体引入单个健康的神经元会在短时间内-大约30分钟内产生明显的作用。通过对成对连接的细胞进行记录，我们已经能够表征tau在无与伦比的水平下对突触传递的作用。详情。

“更令人惊讶的是，tau被贩运到可能是记忆基础的突触和效应过程。”

因此，在许多形式的痴呆症(包括阿尔茨海默氏病)中，防止tau寡聚可能是一种潜在的治疗方法。