根据加州大学旧金山分校的一项新研究，阿尔茨海默氏病病理学中的两种蛋白质起as病毒的作用-变形的蛋白质像感染一样通过迫使正常蛋白质采用相同的错误折叠形状而像感染一样在组织中扩散。

通过新颖的实验室测试，研究人员能够检测和测量75名阿尔茨海默氏症患者死后脑组织中淀粉样蛋白β(A-β)和tau蛋白的特异性，自传播ating病毒形式。在一个惊人的发现中，人脑样本中这些ions病毒的较高含量与该疾病的早期发作形式和较年轻的死亡年龄密切相关。

阿尔茨海默氏病目前的定义是基于在大脑中存在被称为淀粉样斑块和tau缠结的毒性蛋白质聚集，并伴有认知能力下降和痴呆症。但是，尝试通过清除这些惰性蛋白质来治疗该疾病的尝试并未成功。2019年5月1日发表于《科学转化医学》(Science Translational Medicine)上的新证据表明，活跃的A-β和tau pr病毒可能会导致这种疾病。研究人员可以直接探索针对病毒的新疗法。

“我相信这毫无疑问地证明了淀粉样蛋白β和tau都是病毒，而且阿尔茨海默氏病是一种双重ion病毒疾病，其中这两种无赖蛋白共同破坏了大脑，”医学博士Stanley Prusiner说道。加州大学旧金山分校威尔神经科学研究所的一部分，是加州大学旧金山分校神经退行性疾病研究所的资深作者和主任。“病毒水平似乎也与患者的寿命有关，这一事实应该改变我们对开发该疾病治疗方法的看法。我们需要在阿尔茨海默氏病研究中进行一次大的改变，这就是本文所做的。本文可能会起到催化作用广告研究的重大变化。”

什么是Pr病毒?

ions病毒是蛋白质的错误折叠形式，可以通过迫使该蛋白质的正常拷贝形成相同的自我传播，错误折叠的形状而像感染一样传播。最初的病毒蛋白PrP在1980年代被普鲁西纳(Prusiner)鉴定为克雅氏病和海绵状牛脑病(也称为疯牛病)的病因，这种疾病通过食用被PrP pr病毒污染的肉和骨粉传播。这是首次证明这种疾病不是通过细菌或病毒等生物体的感染而是通过一种感染性蛋白质感染人，普鲁西纳于1997年因该发现而获得了诺贝尔奖。

普鲁西纳及其同事长期以来一直怀疑，PrP不是唯一能够自我繁殖的病毒的蛋白质，不同类型的病毒可能是由错误折叠的蛋白质的逐步毒性积累引起的其他神经退行性疾病的原因。例如，阿尔茨海默氏病的定义是A-β斑块和tau缠结，它们逐渐在大脑中传播破坏。在过去的十年中，加州大学旧金山分校和其他地方的实验室研究开始显示，患病大脑的淀粉样蛋白斑块和tau缠结可以像PrP一样感染健康的脑组织，但速度要慢得多。

许多科学家一直不愿接受A-β和tau是自我繁殖的病毒-而是将它们的传播称为“ pr病毒样”-因为与PrP pr病毒不同，除非在高度控制的实验室中，否则它们不具有传染性学习。但是，最近的报道记录了极少数病例，这些病例接受了源自人脑组织的生长激素治疗，或者接受了大脑保护性硬脑膜的移植，这些患者在中年以后就开始形成A-β斑块了，很久以后才应该看到它们。没有遗传病的任何人。普鲁西纳认为，这些发现认为，Aß和tau都是病毒，尽管它们的传播速度比高侵略性的PrP slowly病毒慢。