在TNFα可以与膜受体结合之前，必须先激活TNFR受体。这样，钥匙只能在某些情况下适合锁，并且可以防止健康细胞因程序性细胞死亡而死亡。“对于膜中的TNFR1，TNFα的结合是通过几个富含半胱氨酸的结构域或CRD介导的，”儿科学实验癌症研究所和歌德大学的法兰克福研究基金会的Sjoerd van Wijk解释说。

特别地，TNFR1的CRD1使得TNFα“附着”成为可能。研究人员已经知道，TNFR1分子以类似于舞蹈的方式聚集，在这种情况下，两个，三个或三个以上的伙伴握住手-由TNFR1分子组成的二聚体，三聚体或寡聚体。当不存在TNFα时，也会发生这种“结构重组”。Sjoerd Van Wijk解释说：“尽管TNFα对许多疾病(包括炎症和癌症)具有重要意义，但到目前为止，细胞膜中TNFR1的生理学和模式仍很未知。”

为了详细了解细胞膜中的过程，van Wijk与歌德大学物理与理论化学研究所的Mike Heilemann取得了联系。利用他开发的定量显微镜和单分子超分辨率显微镜的组合，Heilemann可以可视化单个蛋白质复合物及其在细胞中的分子组织。与来自歌德大学的Ivan Dikic(生物化学研究所II)和Simone Fulda(儿科学实验性癌症研究研究所)，维尔茨堡大学医院的Harald Wa-jant和英国雷丁大学的Darius Widera一起，他们可以观察到TNFα受体的舞蹈。Deutsche Forschungsgemeinschaft(DFG)通过合作研究中心807“

研究人员在最新一期的《科学信号》中报告说，在没有TNFα的情况下，膜TNFR1受体以单体和二聚体形式存在。但是，一旦TNFα结合TNFR1，受体三聚体和寡聚体就会在膜中形成。研究人员还发现了独立于TNFα决定细胞命运的机制的迹象。这些发现可能与癌症或类风湿关节炎等炎性疾病有关。van Wijk说：“它显然为开发新的治疗方法开辟了新途径。”